Chaperoner
Alla nya proteiner, som syntetiseras i cellen, veckar sig inte spontant till sin tredimensionella struktur. De behöver hjälp av så kallade chaperoner. Namnet kommer från engelskans chaperon = skyddande förkläde.
Chaperoner är specialiserade proteiner, som har följande uppgifter:
1. binda till polypeptidkedjorna
2. förhindra att polypeptidkedjorna aggregerar
3. hjälpa till så att veckningen sker korrekt
4. se till att proteiner, som består av många undergrupper, sammanställs på rätt sätt
5. skydda cellens proteiner vid olika stresstillstånd.
När chaperoner binder till polypeptidkedjan sker det ofta under hydrolys av ATP. En del chaperoner katalyserar bildningen av svavelbryggor.
Det finns många olika chaperonproteiner. I början kallade man dem heat shock proteins (hsp) på grund av att produktionen av dem ökar då cellen stressas när temperaturen höjs.
Heat shock proteinerna är relativt likartade i olika organismer. De förekommer i bakterier, växter samt encelliga och mångcelliga djur. Ett av de mest undersökta heat shock proteinerna är BiP (immunoglobulin heavy chain binding protein), som förekommer i däggdjursceller. BiP har en molekylvikt på 70 kDa och hör till den stora gruppen ATP-beroende Hsp70 proteiner. I eukaryota celler förekommer Hsp70 proteiner i det endoplasmatiska nätet, kärnan, cytoplasmat och i mitokondrierna. De förhindrar att proteinernas hydrofoba regioner fastnar vid varandra, vilket skulle leda till att proteinerna faller ut.
