Kaperonit
Kaikki solussa syntetisoidut uudet proteiinit eivät laskostu spontaanisti kolmiulotteiseen muotoonsa, vaan laskostumista avustavat polypeptidiketjuun sitoutuvat proteiinit, kaperonit (chaperons). Kaperonit ovat proteiineja, jotka sitoutuvat polypeptidiketjuihin estäen niiden aggrekoitumista, avustavat proteiinien laskostumisessa sekä monialayksikköproteiinien kokoontumisessa oikeaan rakenteeseensa.
Kaperoniproteiineja tunnetaan useita. Alun perin ne tunnistettiin ns. lämpösokkiproteiineina, koska niiden tuotanto lisääntyy erilaisissa stressitilanteissa, esim. solun lämpötilan noustessa. Kaperonien tehtävänä on myös suojata solun proteiineja ympäristön aiheuttamissa stressitilanteissa.
Lämpösokkiproteiinit ovat varsin samanlaisia eri eliöissä, ja niitä ilmenee bakteereissa, kasveissa sekä yksi- ja monisoluisissa eliöissä. Eräs eniten tutkittuja kaperoniproteiineja on nisäkässoluissa ilmennettävä 70 kDa:n kokoinen BiP (immunoglobulin heavy chain binding protein), joka kuuluu suurempaan ATP:stä riippuvaisten Hsp70-lämpösokkiproteiinien ryhmään. Eukaryoottisoluissa Hsp70-proteiineja esiintyy endoplasmakalvostossa, tumassa, sytoplasmassa sekä mitokondrioissa. Ne mm. estävät proteiinien hydrofobisia alueita tarttumasta toisiinsa, ja ehkäisevät siten proteiinien saostumista.
