not available fi se
not available 2 3
www.solunetti.fi
Framsida / Cellens sammansättning / Proteinerna / Proteinernas struktur
klass 2

Proteinernas struktur

Proteinernas struktur kan studeras på fyra olika nivåer.
Aminosyrornas ordningsföljd i polypeptidkedjan, dvs. aminosyrasekvensen, är den s.k. primärstrukturen.
Primärstrukturen säger mycket lite om proteinernas tredimensionella struktur och funktion.

I proteiner finns tre olika sekundärstrukturer:
1. α-helix
2. β-konformation
3. random-coil

Det enklaste arrangemanget som en polypeptidkedja kan anta är α-helixstrukturen.  
I en α
-helix är polypeptidkedjan snurrad runt en längdaxel med R-grupperna, som sticker ut från kedjan. Den vanligaste α-helixstrukturen är högervridande och har 3,6 aminosyror per varv.  α-helixstrukturen hålls ihop av vätebindningar och är den enda möjliga spiralfomen för en polypeptidkedja. Fibrösa och globulära proteiner består vanligen av α-helixstrukturer.


β-konformationen, som också är en vanlig struktur i proteiner, består av flera närbelägna polypeptidkedjor i ett zig-zagmönster.  De hålls ihop av vätebindningar.  
Det finns två typer av β-konformationer: 
1. parallella, som består av polypeptidkedjor, som löper i samma riktning.
2. antiparallella, som består av polypeptidkedjorna, som löper åt motsatta håll. 

Random coil ("β-turn") är den tredje typen av sekundärstruktur. I denna struktur vänder peptidkejdan 180° och formas av fyra aminosyror, vilka är sammanhållna av vätebindningar mellan den första och den fjärde aminosyran. β-turn finns ofta nära ytan av ett protein eller i vändpunkten av en β-struktur.


Proteinets tredimensionella struktur bildar tertiärstrukturen. Ifall två eller flere polypeptider bildar en stor komplex molekyl talar man om en kvartärstruktur. Hemoglobin består av två α-kedjor och två β-kedjor. Bilden till vänster visar β-kedjans struktur i hemoglobin.