not available fi se
not available 2 3
www.solunetti.fi
klass 3

Enzymkinetik

Reaktionshastigheten hos enzymatiska reaktioner undersöks med enzymkinetiska metoder.  Banbrytande på detta område var Leonor Michaelis (1875-1949) och Maud L. Menten (1879-1960). De skapade en teori för enzymkinetiken, den s.k. Michaelis-Mentens kinetik.

Den enzymatiska reaktionnens hastighet (Vo ) är beroende av halten substrat [S].
Den enzymatiska reaktionens långsammaste steg är den sista reaktionen, då enzym-substratkomplexet (ES) faller sönder till fritt enzym (E) och reaktionsprodukt (P).
Med Michaelis-Mentens ekvation visar man hur reaktionshastigheten är beroende av substratkoncentrationen.
 
V  = Vmax [S] / (Km + [S])

V = initialhastigheten vid substratkoncentrationen [S].
Vmax = maximala hastigheten
Km = en konstant, som kallas Michaelis konstant.
Km
definieras som den substratkoncentration som ger en hastighet Vo = ½Vmax.
Ekvationen bygger på att den enzymkatalyserade reaktionens hastighet, Vo , beror på sönderfallet av ES-komplexet.
Varje enzym har en egen Michaelis konstant.

Ekvationen visar att om substratkoncentrationen är låg så växer V ifall man höjer substratkoncentrationen. Vid höga substratkoncentrationer närmar sig värdet för V det hyperboliska maximivärdet Vmax, då enzymet är mättat med substrat.

Den maximala reaktionshastigheten för en enzymatisk reaktion är beroende av totalkoncentrationen enzymmolekyler [E]t samt av en hastighetsbegränsande reaktionskonstant kcat på följande sätt.

Vmax = kcat[E]t

 

 

Med kcat (s.k. turnover number) förstås antalet substratmolekyler en enzymmolekyl förmår förvandla till reaktionsprodukt per sekund. Olika enzymers kcat värden varierar mycket.