Proteiinien rakenne
Atomien avaruudellista (kolmiulotteista) järjestäytymistä proteiinissa kutsutaan sen konformaatioksi. Konformaatio viittaa molekyylin rakenteelliseen tilaan, joka voi muuttua toiseen rakenteelliseen tilaan ilman kovalenttisten sidosten hajoamista. Proteiinissa, jossa on satoja sidoksia, on teoriassa lukematon määrä erilaisia konformaatioita. Näistä yleensä vain yksi, termodynaamisesti stabiilein konformaatio, on vallitseva.
Proteiinin natiivia eli toiminnallista konformaatiota stabiloivat rikkisidokset sekä heikot ei-kovalenttiset vuorovaikutukset: vetysidokset, ionisidokset ja van der Waalsin voimat. Erityisesti heikkojen sidosten merkitys on suuri proteiinin sekundaari-, tertiääri- ja kvaternäärirakenteiden muodostumiselle. Mitä enemmän proteiinin konformaatiossa esiintyy heikkoja sidoksia, sitä stabiilimpi se on.
