Tertiäärirakenne
Vaikka jokaisella proteiinilla on yksilöllinen tertiäärirakenteensa, muutamien konformaatioiden on havaittu olevan yleisiä monilla ja aminohapposekvenssiltään ja toiminnaltaan hyvinkin erilaisilla proteiineilla. Näitä ovat mm. α/β-tynnyri (α/β barrel), neljän α-heliksin muodostama kimppu (four-helix bundle), β-konformaatioiden muodostama satulamainen rakenne (saddle) ja β-β voileipä (β-β sandwich). Ilmeisesti nämä rakenteelliset motiivit ovat joko hyvin stabiileja ja/tai ne edustavat toiminnallisesti hyvin joustavia konformaatioita. Rakenteiden yleisyys kertoo myös siitä, että proteiinin biologiseen funktioon vaikuttaa sekä sen kolmiulotteinen rakenne että aminohapposekvenssi.
Vaikka proteiinin natiivi tertiäärirakenne on polypeptidiketjun termodynaamisesti stabilein muoto, se ei yleensä ole täysin joustamaton. Esimerkiksi monilla globulaarisilla proteiineilla tapahtuu pieniä konformaation muutoksia niiden biologisen aktiivisuuden seurauksena. Usein muutokset ovat seurausta spesifisen molekyylin, ligandin, sitoutumisesta proteiiniin. Mm. hemoglobiinimolekyyli esiintyy kahdessa eri konformaatiossa riippuen siitä, onko happi sitoutuneena hemiryhmään vai ei. Myös entsyymeillä tapahtuu konformaation muutoksia niiden katalyyttisen aktiivisuuden seurauksena.
