Sekundaarirakenne
Proteiinin sekundaarirakenne muodostuu aminohappoketjun poimuttuessa kolmiulotteiseen rakenteeseensa. Polypeptidiketju ei voi laskostua vapaasti mihin tahansa kolmiulotteiseen muotoon, vaan molekyylin sisäiset heikot vuorovaikutukset ja steeriset esteet vaikuttavat rakenteen muodostumiseen. Proteiinin laskostuminen sekundaarirakenteeseen määrittyy suurelta osin polypeptidiketjun sisältämien aminohappojen polaaristen ja hydrofobisten sivuketjujen sijoittumisesta proteiinissa. Hydrofobiset sivuketjut pyrkivät molekyylin sisäosiin, kun vastaavasti polaariset sivuketjut pyrkivät molekyylin pinnalle, jossa ne pyrkivät vuorovaikutukseen muiden polaaristen molekyylien ja veden kanssa.
Proteiinien sekundaarirakenteissa esiintyy tiettyjä konformaatioita, joista yleisimmät ovat α-heliksi ja β-laskos. Alfaheliksi muodostuu, kun polypeptidirunko muodostaa kiertävän sylinterimäisen rakenteen, jossa aminohappojen sivuketjut suuntautuvat ulospäin. Helikaalista rakennetta stabiloivat aminohappojen NH- ja CO-ryhmien välille muodostuvat vetysidokset. Alfaheliksissä on yhtä täyttä kierrosta kohden 3,6 aminohappoa, mikä vastaa 0,56 nm:n nousua akselin suuntaisesti. Vierekkäisten aminohappojen välinen etäisyys on 0,15 nm.