Proteasomit
Ubikitiiniä toisiin proteiineihin kiinnittävät entsyymit säätelevät proteiinien kohdentamista proteasomille. Näitä entsyymejä on satoja erilaisia, joten soluliman proteiineja voidaan hajottaa hyvin spesifisesti.
Proteiinien tietyt ominaisuudet vaikuttavat siihen, miten nopeasti niihin kiinnitetään ubikitiini ja miten nopeasti ne hajotetaan. Soluliman proteiineilla esimerkiksi N-terminaalinen aminohappotähde vaikuttaa siihen, kuinka nopeasti proteiini hajotetaan. Lyhytikäisten proteiinien N-terminaalinen aminohappo on usein positiivisesti varautunut ja pitkäikäisten usein pieni. Joissakin proteiineissa on erityisiä aminohapposekvenssejä, jotka ohjaavat ne nopeasti hajotettaviksi (esimerkiksi solusykliä säätelevät sykliinit). Signalointiproteiinien elinikää ja pitoisuutta solulimassa säädellään posttranslationaalisilla modifikaatioilla (kuten fosforylaatiolla), jotka ohjaavat ne hajotettaviksi. Vanhat proteiinit saattavat osittain denaturoitua, jolloin niiden sisältä paljastuu hydrofobisia aminohappoja, minkä vuoksi ne tunnistetaan hajotettaviksi.
Ubikitiini kiinnittyy yleensä johonkin hajotettavan proteiinin lysiiniin. On myös olennaista mihin lysiinitähteeseen ubikitiini kiinnittyy, sillä tiettyihin lysiineihin kiinnittyneet ubikitiinit saattavatkin ohjata proteiinin johonkin muuhun tehtävään kuin hajotettavaksi. Joihinkin lysiinitähteisiin kiinnittynyt ubikitiini voi esimerkiksi olla signaali DNA:n korjaukselle tai transkriptiotekijöiden aktivaatiolle. Toisaalta vain yhden ubikitiinin kiinnittäminen proteiiniin voi toimia signaalina endosytoosissa tai histonisäätelyssä.
