 |
Röntgensädekristallografia |
Myoglobiini
Myoglobiini oli ensimmäinen globulaarinen proteiini, jonka tertiäärirakenne selvitettiin röntgensädekristallografian avulla 1950-luvulla. Myoglobiini on pieni happea varastoiva proteiini etenkin sellaisten nisäkkäiden lihaskudoksessa, jotka voivat sukeltaa pitkiäkin aikoja. Myoglobiini rakentuu yhdestä 153 aminohapon pituisesta polypeptidiketjusta, johon on liittyneenä hemiryhmä. Hemiryhmän keskellä aminohappojen hydrofobisten sivuketjujen ympäröimässä ”taskussa” sijaitsee happea sitova rauta-atomi. Myoglobiinin rakennetta stabiloivat ei-kovalenttiset vuorovaikutukset.
Myoglobiini muodostuu kahdeksasta α-kierteestä, jotka liittyvät toisiinsa polypeptidiketjun käännöksin, ja muodostavat hyvin tiiviin rakenteen. Aminohappojen hydrofobiset sivuketjut sijaitsevat molekyylin sisäosissa, mikä on tyypillistä globulaarisille proteiineille. Myoglobiinista noin 75 % on alfakierteisessä muodossa. Sen sijaan β-konformaatiota ei myoglobiinissa esiinny.
Myoglobiinin rakenteen selviäminen oli käännekohta, josta voitiin tehdä globulaaristen proteiinien rakenteen ymmärtämisen kannalta tärkeitä johtopäätöksiä. Sittemmin useiden muiden globulaaristen proteiinien rakenteen selvittyä on tullut ilmeiseksi, että jokaisella proteiinilla on spesifinen tertiäärirakenteensa, joka on riippuvainen paitsi proteiinin aminohapposekvenssistä, myös proteiinin biologisesta funktiosta.
