Hemoglobiini
Parhaiten tutkittu monialayksikköproteiini on punasolujen hemoglobiini, jonka kolmiulotteinen rakenne selvitettiin vuonna 1959. Hemoglobiini on pallomainen, halkaisijaltaan noin 5,5nm:n kokoinen proteiini, joka rakentuu kahdesta α- ja kahdesta β-alayksiköstä, eli se on heterotetrameeri. Jokaisen alayksikön muodostamaan hydrofobiseen taskuun on liittyneenä yksi hemiryhmä, joista jokainen sitoo yhden happimolekyylin.
Alayksikköjen väliset vuorovaikutukset hemoglobiinissa vaikuttavat positiivisesti sen hapensitomiskykyyn. Hapen sitoutuminen hemoglobiinin yhden alayksikön hemiryhmään kasvattaa muiden alayksikköjen affiniteettia happeen voimakkaasti. Vaikutukset välittyvät alayksikköjen konformaatiomuutosten sekä alayksiköiden välisten vuorovaikutusten kautta.
Hemoglobiinista tunnetaan noin 300 geneettistä varianttia ihmispopulaatiossa. Useimmat näistä ovat yhden aminohapon muutoksia, joilla on hyvin vähän merkitystä hemoglobiinin rakenteeseen. Poikkeuksena on β-alayksikön yhden glutamaatin korvautuminen valiinilla, mikä aiheuttaa muutoksen molekyylin kvaternaarirakenteeseen, ja johtaa sirppisoluanemian syntymiseen.
