not available fi se
not available 2 3
www.solunetti.fi
klass 3

Tertiärstruktur

Fastän varje protein har sin egen individuella tertiärstruktur har det visat sig att vissa konformationer är vanligare än andra. Många proteiner med mycket olika aminosyrasekvenser och olika fuktioner kan ha likartade tertiärstrukturer. Här följer några exempel på ofta återkommande tertiärstrukturer:
1.  α/β-tunnan (α/β barrel),
2. bunt av fyra α-helixar (four-helix bundle),
3. sadelstruktur som bildas av β-konformationer (saddle) 
4. 
β-β-sandwich.
Uppenbarligen är dessa strukturer antingen mycket stabila och/eller så representerar de mycket flexibla konformationer. Det visar också att både aminosyrasekvensen och den tredimensionella strukturen är viktiga för proteinets biologiska funktion.

 

Vaikka jokaisella proteiinilla on yksilöllinen tertiäärirakenteensa, muutamien konformaatioiden on havaittu olevan yleisiä monilla ja aminohapposekvenssiltään ja toiminnaltaan hyvinkin erilaisilla proteiineilla. Näitä ovat mm. α/β-tynnyri (α/β barrel), neljän α-heliksin muodostama kimppu (four-helix bundle), β-konformaatioiden muodostama satulamainen rakenne (saddle) ja β-β voileipä (β-β sandwich). Ilmeisesti nämä rakenteelliset motiivit ovat joko hyvin stabiileja ja/tai ne edustavat toiminnallisesti hyvin joustavia konformaatioita. Rakenteiden yleisyys kertoo myös siitä, että proteiinin biologiseen funktioon vaikuttaa sekä sen kolmiulotteinen rakenne että aminohapposekvenssi.

 

Fastän proteinets nativa tertiärstruktur är den termodynamiskt stabilaste formen så är den vanligen inte helt oflexibel. Sålunda sker i många globulära proteiner små konformationella förändringar som en följd av den biologiska aktviteten. Dessa förändringar är ofta en följd av att specifika molekyler, ligander, binder till proteinet. Ett bra exempel på detta är hemoglobin, som förekommer i två olika konformationer beroende på om syre är bundet till hemgruppen eller inte. Enzymer genomgår också konformationella förändringar i samband med katalysen.