not available fi se
not available 2 3
www.solunetti.fi
klass 2

Chaperoner
   
Myoglobin
   

Tertiärstruktur

Proteinets tredimensionella struktur kallas tertiärstruktur. Med termen avses hela polypeptidkedjans tredimensionella struktur. I den ingår ofta flera olika sekundärstrukturer. Typiskt för en tertiärstruktur är att aminosyror, som i aminosyrasekvensen ligger långt ifrån varandra och som utgör delar av olika sekundärstrukturer, kan växelverka med varandra. Tertiärstrukturen stabiliseras av svaga bindningar mellan de olika aminosyrornas sidokedjor och av kovalenta bindningar såsom svavelbryggor.


Med begreppet denaturering förstår man en behandling som förstör proteinets svaga inre bindningar och därmed även den tredimensionella tertiärstrukturen. Upphettning, stora ändringar i pH eller saltkoncentration samt denaturerande reagenser kan denaturera proteiner. Vid en denaturering förstörs proteinets funktion, vilket visar på ett samband mellan struktur och funktion. En del proteiner kan renaturera det vill säga spontant återgå till sin tredimensionella struktur ifall förhållandena återgår till det normala dvs till sådana där proteinets nativa konformation är stabil. Tertiärstrukturen för varje protein är beroende av dess aminosyrasekvens. 
 

 

Proteinernas förmåga att bilda sekundära och tertiära strukturer är naturlig för dem. I en vattenlösning sker veckningen automatiskt genom att aminosyrorna i polypeptidkedjan reagerar med vattenmolekylerna. Vissa  proteiner får emellertid hjälp av specialiserade proteiner s.k. chaperoner (eng. chaperons = förkläde). Chaperonerna hjälper till vid veckningen.