not available fi se
not available 2 3
www.solunetti.fi
klass 2

Sekundärstruktur

 

Proteinernas sekundärstruktur uppstår som en följd av att aminosyrakedjan vecklas ihop till en tredimensionell struktur. Polypeptidkedjan kan inte bilda vilka typer av veck som helst. Molekylens svaga bingningar och deras växelverkningar samt de steriska konformationerna är här av betydelse.  I synnerhet placeringen av aminosyrornas polära och hydrofoba sidokedjor i polypeptidkedjan är viktiga för proteinernas sekundära veckbildning. De hydrofoba sidokedjorna strävar inåt mot molekylens inre delar medan de polära sidokedjorna strävar utåt mot molekylens yta, där de samverkar med andra polära molekyler och med vatten.


I proteiner finns tre olika sekundärstrukturer:
1. α-helix
2. β-konformation
3. random-coil
 

α-helixstrukturen och β-konformationen är de vanligaste sekundära strukturerna.
I en α
-helix är polypeptidkedjan snurrad runt sin längdaxel. Aminosyrornas sidokedjor sticker ut från kedjan. Den vanligaste α-helixstrukturen är högervridande och har 3,6 aminosyror per varv.  Detta motsvarar en 0,56 nm:s stigning längs axeln. Avståndet mellan närliggande aminosyror är 0,15 nm. α-helixstrukturen stabiliseras av vätebindningar mellan de närbelägna aminosyrornas NH- och CO-grupper. 

En β-konformation består av flera närbelägna polypeptidkedjor i ett veckat zickzackmönster.  De hålls ihop av vätebindningar.  
Det finns två typer av β-konformationer: 
1. parallella, som består av polypeptidkedjor som löper i samma riktning.
2. antiparallella, som består av polypeptidkedjorna som löper åt motsatta håll.
 
I en β-konformation sticker de närliggande aminosyrornas sidogrupper ut på motsatt sida om vätebindningarna och polypeptidkedjorna är nästan fullånga. Närliggande β-konformationer kan bilda β-skivor, där polypeptidkedjorna löper parallellt eller antiparallellt. β-skivorna stabiliseras av vätebindningar mellan polypeptidkedjornas NH- och CO-grupper. β-skivor är starka strukturer som är mycket dragtåliga. Silkeproteinet fibroin består till stora delar av β-skivor och är en mycket stark fiber. 

Random coil ("β-turn") är den tredje typen av sekundärstruktur. I denna struktur vänder peptidkejdan 180° och formas av fyra aminosyror, sammamhållna av vätebindningar mellan den första och den fjärde aminosyran. Random coil finns ofta nära ytan av ett protein eller i vändpunkten av en β-struktur.