 |
not available |
Myoglobin
På 1950-talet klarlades myoglobinets tertiärstruktur hjälp av röntgenkristallografi. Det var det första gången som tertiärstrukturen för ett globulärt protein klarlades. Myoglobin är ett litet protein med en molekylvikt 17 800 Da. Myoglobin lagrar syre och förekommer främst i muskulaturen hos dykande däggdjur, såsom sälar och valar. Myoglobin byggs upp av en polypeptidkedja som består av 153 aminosyror samt en hemgrupp. I hemgruppens mitt ligger den syrebindande järnatomen (Fe), i en "ficka", som omges av hydrofoba sidokedjor. Den hydrofoba miljön är viktig för syrebindningen. Myoglobin stabiliseras av icke kovalenta bindningar.
Myoglobin består av åtta α-helixregioner, som byter riktning genom en random coil-struktur. α-helixregionerna bildar en mycket tät struktur. Aminosyrornas hydrofoba sidokedjor ligger i molekylens inre delar, vilket är typiskt för globulära proteiner. 75 % av myoglobinet förekommer i α-helix form. β-konformationer förekommer inte alls i myoglobin.
Myoglobiinin rakenteen selviäminen oli käännekohta, josta voitiin tehdä globulaaristen proteiinien rakenteen ymmärtämisen kannalta tärkeitä johtopäätöksiä. Sittemmin useiden muiden globulaaristen proteiinien rakenteen selvittyä on tullut ilmeiseksi, että jokaisella proteiinilla on spesifinen tertiäärirakenteensa, joka on riippuvainen paitsi proteiinin aminohapposekvenssistä, myös proteiinin biologisesta funktiosta.
