not available fi se
not available 2 not available
www.solunetti.fi
Framsida / Extracellulärmatrix / Kollagener / Kollagenets struktur
klass 2

Kollagenets struktur

Kollagenfibrena har en mycket regelbunden struktur, som är tydligt kopplad till funktionen. Typ I kollagen har stor draghållfasthet, vilket beror på dess trippel-helix-struktur. Tre aminosyror (Gly - X - Y) är basen för trippel-helixen. Sidokedjan på var tredje aminosyra (Gly) vänds inåt. Denna sidokedja är mycket kort och består av en enda väteatom. Många bindvävssjukdomar beror på mutationer i kollagenet. Vid dessa mutationer har glycin ersatts av en större aminosyra, vars sidokedja inte passar in i kollagenets trippel-helix.  I kollagen förekommer ovanligt många iminosyror (prolin och hydroxyprolin), vilkas ringstrukturer stabiliserar trippel-helix. Då var tredje aminosyra är glycin antar man att aminosyratripletter Gly - X - Y bygger upp kollagen. 

Kollagenets biosyntes följer de vanliga vägarna för proteiner som avsöndras. Kollagenkedjor syntetiseras i form av långa prekursorer på RER. Prekursormolekylerna transporteras in i RERs lumen och förses med propeptider i ändorna. Detta förhindrar dem från att bilda fibrer inne i cellen. Utanför cellen spjälks propeptiderna bort med hjälp av enzymer. Efter detta kan kollagenmolekylerna börja bilda fibrer. Mellan de enskilda kollagenmolekylernas ändor uppstår kovalenta bindningar, vilket stabiliserar strukturen.

Till höger ses en EM-bild av typ I kollagenfibrer. Den schematiska bilden visar hur kollagenmolekylerna arrangeras till tjockare fibrer. De enskilda kollagenmolekylerna lägger sig lite (1/4) omlott.