not available se
not available 2 not available
www.solunetti.fi
klass 2

Hemoglobin

År 1959 klarlades hemoglobinets tredimensionella struktur. Det är det hittills bäst kända multimera proteinet. Hemoglobinmolekylen är rund och ungefär 5,5 nm i diameter. Hemoglobin består av två α- och två β-underenheter. Det är alltså fråga om en heterotetramer. Varje underenhet har en hydrofob ficka, i vilken en hemgrupp är belägen. Varje hemgrupp binder en syremolekyl.


De olika underenheterna i hemoglobinet växelverkar med varandra. Detta har en positiv effekt på hemoglobinets syrebindningsförmåga. I och med att syre binds till hemgrupen i en underenhet så ökar affiniteten för syre i de tre andra underenheterna mycket starkt. Detta förmedlas av förändringar i underenheternas konformation och av växelverkningarna mellan dem.

I människans population känner man till ungefär 300 genetiska hemoglobinvarianter. De flesta av dem består av en förändring i endast en aminosyra och har liten betydelse för hemoglobinets struktur och funktion. Ett undantag utgörs emellertid av en mutaion i β-underenheten varvid en glutaminsyra har bytts till en valin. Detta leder till förändringar i den kvarternära strukturen och förorsakar sickelcellsanemi.

Vid sickelcellanemi kristalliserar hemoglobinet i den röda blodkroppen och bildar långa fiberstrukturer, som är oförmögna att binda syre. De röda blodkropparna blir halvmånformade (sicklade) och har en kort livslängd. I vissa delar av Afrika finns sickelcellsgenen HbS i heterozygot form hos upp till 20 % av befolkningen. I dessa områden förekommer malaria. Personer med en HbS-gen (=heterozygoter) har en större motståndskraft mot malaria än den övriga befolkningen. Personer med två HbS-gener (=homozygoter) drabbas av sickelcellsanemi.

 

 

 

 

 

 

 

 
 
Accessibility Feedback